Prinzip der Biokatalyse

Wenn man im Chemieunterricht der 7. Klasse einen Magnesiumstreifen verbrennt und von der grellen Flamme geblendet die Augen schließt, wundert man sich, warum das Magnesium nicht bereits bei Zimmertemperatur mit dem Luftsauerstoff reagiert. Wieso muss man den Magnesiumstreifen in die Flamme des Bunsenbrenners halten, damit es zur Reaktion kommt?

Bei der Oxidation des Eisens geht es um das gleiche Problem. Wenn man Eisenwolle in die Bunsenflamme hält, verbrennt sie in Sekundenschnelle. Lässt man sie einfach an der Luft liegen, vergehen Tage oder sogar Wochen, bis die Eisenwolle anfängt zu rosten.

Offensichtlich kann man durch hohe Temperaturen chemische Reaktionen stark beschleunigen. Vorgänge wie z.B. die Verbrennung von Glucose laufen bei Zimmertemperatur recht langsam ab.

Betrachten wir die Abbildung, so sehen wir das Energiediagramm einer exothermen chemischen Reaktion wie z.B. der Oxidation von Magnesium. Die Reaktionsprodukte haben eine niedrigere Energie als die Edukte (Ausgangsstoffe). An sich müsste die Reaktion spontan und schnell ablaufen, weil ja der energetische Zustand der Produkte günstiger und damit erstrebenswert ist. Leider muss das Reaktionssystem vorher einen sogenannten Aktivierungsberg überwinden. Es muss zunächst einmal ein recht hoher Betrag an Aktivierungsenergie zugeführt werden, damit die Reaktion überhaupt in Gang kommt. Hat man dem System die Aktivierungsenergie zugeführt, so läuft die Reaktion von da an von selbst ab, vergleichbar mit einem Auto, welches man mühsam einen Berg hochgeschoben hat. Ist es oben angekommen, rollt es von selbst auf der anderen Seite des Berges herunter.

Dieser Aktivierungsberg ist also Schuld daran, dass viele chemische Reaktionen bei Zimmertemperatur gar nicht oder nur sehr langsam ablaufen. Führt man aber Hitze zu, so nimmt die innere Energie der Edukte so lange zu, bis der Aktivierungsberg überwunden ist.

Näheres zum Thema Aktivierungsenergie siehe Vertiefungsseite (mit drei Flash-Animationen!)

Bei biochemischen Vorgängen im Innern lebender Zellen kann nicht beliebig viel Wärme zugeführt werden, um Reaktionen zu beschleunigen. Die meisten Proteine denaturieren bereits bei 40°C bis 50°C. Aber es gibt ja noch eine andere Möglichkeit, chemische Prozesse zu beschleunigen, nämlich die Katalyse.

Unter einem Katalysator versteht man einen chemischen Stoff (Element, Verbindung), der die Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzt und die Reaktion dadurch erheblich beschleunigt.

Der Katalysator kann zwar an der chemischen Reaktion teilnehmen, liegt aber nach Beendigung der Reaktion im ursprünglichen Zustand vor, so dass es für den außenstehenden Betrachter so aussieht, als hätte er gar nicht an der Reaktion teilgenommen (was natürlich Quatsch ist, denn wenn der Katalysator gar nicht an der Reaktion teilnimmt, kann er auch keine Beschleunigung derselben bewirken).

Die Katalysatoren, die in lebenden Zellen vorkommen, heißen Enzyme. Sie sind aus Aminosäuren zusammengesetzt und gehören damit zur Stoffklasse der Proteine (über die wir ja bereits in dem Cytologie-Kurs gesprochen haben).

Alle Enzyme sind globuläre Proteine, haben also ein mehr oder weniger kugelförmiges Aussehen. Jedes Enzym hat ein aktives Zentrum, das ist eine taschenförmige Ausbuchtung, in die das Substrat passt, welches von dem Enzym verändert wird.

Enzyme sind hochspezifisch, d.h. sie können nur bestimmte Substrate umsetzen. Manche Enzyme verarbeiten nur Glucose, andere nur Fructose, und wieder andere nur bestimmte Fettmoleküle.

Die Ursache für diese Substratspezifität ist das Schlüssel-Schloss-Prinzip: das Substrat passt in das aktive Zentrum wie ein Schlüssel ins Schloss.

Einige Enzyme arbeiten nach dem induced-fit-Modell: Hier wird die Passung zwischen Substratmolekül und Enzym nachträglich verbessert, indem das Substratmolekül eine Konformationsänderung des Enzyms bewirkt, so dass es noch fester vom aktiven Zentrum umschlossen ist.

Enzyme sind aber nicht nur substratspezifisch, sondern auch gleichzeitig reaktionsspezifisch oder wirkungsspezifisch. Glucose ist eine Verbindung, die in vielen verschiedenen Stoffwechselprozessen eine Rolle spielt und daher auch von vielen verschiedenen Enzymen als Substrat akzeptiert wird. Jedes dieser Enzyme katalysiert aber eine andere Reaktion der Glucose: manche Enzyme hängen eine Phosphatgruppe an das Glucosemolekül an, andere Enzyme schneiden vielleicht eine OH-Gruppe ab, wieder andere können vielleicht zwei Glucose-Moleküle zusammenbauen etc.