Enzyme

Enzyme als Biokatalysatoren

Die Katalysatoren, die in lebenden Zellen vorkommen, sind in der Regel Enzyme, die aus Aminosäuren zusammengesetzt sind und damit zur Stoffklasse der Proteine gehören. Einige wenige Enzyme bestehen aus RNA-Molekülen und werden als Ribozyme bezeichnet. Auf diesen Seiten besprechen wir aber nur die Protein-Enzyme.

Protein-Enzyme sind in der Regel globuläre Proteine, haben also ein mehr oder weniger kugelförmiges Aussehen. Die molare Masse von Enzymen liegt zwischen 12.000 und mehr als 1.000.000 Dalton.

Viele Enzyme sind reine Proteine, bestehen also ausschließlich aus einer Kette von Aminosäuren. Andere Enzyme benötigen einen sogenannten Cofaktor. Das ist entweder ein anorganisches Ion wie Fe²⁺ oder Mg²⁺, oder ein komplexes organisches Molekül, das dann als Coenzym bezeichnet wird. Coenzyme transportieren bestimmte Atomgruppen und bringen sie zu dem Enzym. Bekannte Beispiele für solche Transport-Coenzyme sind ATP für den Transport von Phosphatgruppen, NADH₂ für den Transport von Wasserstoff oder Acetyl-Coenzym A für den Transport von Acetyl-Gruppen (Essigsäure-Resten).

Jedes Enzym hat ein aktives Zentrum, das ist eine taschenförmige Ausbuchtung, in die das Substrat passt, welches dann von dem Enzym verändert wird.

Die Seitenketten bestimmter Aminosäuren verbinden sich nicht-kovalent, manchmal aber sogar auch kovalent mit bestimmten Atomgruppen des Substrats. Auch schirmt das aktive Zentrum das Substrat von dem "Lösemittel" ab, in dem sich das Substrat normalerweise befindet. Daher können im aktiven Zentrum Reaktionen stattfinden, die außerhalb des Enzyms gar nicht möglich wären.

Enzyme sind hochspezifisch, d.h. sie können nur bestimmte Substrate umsetzen. Manche Enzyme verarbeiten nur Glucose, andere nur Fructose, und wieder andere nur bestimmte Fettsäuren.

Die Ursache für diese Substratspezifität ist das Schlüssel-Schloss-Prinzip: das Substrat passt in das aktive Zentrum wie ein Schlüssel ins Schloss.

Einige Enzyme arbeiten nach dem induced-fit-Modell: Hier wird die Passung zwischen Substratmolekül und Enzym nachträglich verbessert, indem das Substratmolekül eine Konformationsänderung des Enzyms bewirkt, so dass es noch fester vom aktiven Zentrum umschlossen ist.

Enzyme sind aber nicht nur substratspezifisch, sondern auch gleichzeitig reaktionsspezifisch oder wirkungsspezifisch. Glucose ist eine Verbindung, die in vielen verschiedenen Stoffwechselprozessen eine Rolle spielt und daher auch von vielen verschiedenen Enzymen als Substrat akzeptiert wird. Jedes dieser Enzyme katalysiert aber eine andere Reaktion der Glucose: manche Enzyme hängen eine Phosphatgruppe an das Glucosemolekül an, andere Enzyme schneiden vielleicht eine OH-Gruppe ab, wieder andere können vielleicht zwei Glucose-Moleküle zusammenbauen etc.