Home > Biologie > Cytologie > Chemische Grundlagen > Proteine

Primärstruktur

Makromoleküle - Aminosäuren - Eigenschaften - Peptide - Primärstruktur - Sekundärstruktur - Tertiärstruktur - Beeinflussung - Quartärstruktur

Ein Beispiel

Die Primärstruktur der langen Insulin-Kette

Die Primärstruktur der langen Insulin-Kette
Autor: Ulrich Helmich, Lizenz: siehe Seitenende.

Auf diesem Bild sehen wir die lange Kette des Insulin-Moleküls. Insulin ist ein wichtiges Hormon und chemisch gesehen ein Oligopeptid, das aus zwei Peptidketten besteht, die über Disulfidbrücken zusammengehalten werden. Die lange Kette des Insulins, die sogenannte B-Kette, besteht aus 30 Aminosäuren. Das Amino-Ende der B-Kette wird von der Aminosäure Phenylalanin gebildet, und das Carboxy-Ende besteht aus der Aminosäure Threonin. Die A-Kette enthält nur 21 Aminosäuren.

Die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Peptidkette ist genetisch festgelegt und wird als Primärstruktur bezeichnet, womit wir auch schon beim Thema dieser Seite wären.

Primärstruktur

Die genetisch festgelegte Reihenfolge der Aminosäuren in einem Peptid oder Protein. Man spricht auch oft von einer Aminosäure-Sequenz.

Die Primärstruktur ist genetisch festgelegt
Die Aminosäure-Sequenz ist in der DNA festgelegt

Die Aminosäure-Sequenz ist in der DNA festgelegt
Autor: Ulrich Helmich, Lizenz: siehe Seitenende.

Peptide und Proteine werden an den Ribosomen der Zelle hergestellt, der Vorgang wird als Translation bezeichnet (= "Übersetzung"). Die Ribosomen müssen die Aminosäuren in der richtigen Reihenfolge aneinander heften. Die dafür notwendige Information beziehen die Ribosomen aus dem Zellkern in Form einer messenger-RNA (mRNA, Boten-RNA). Die mRNA wiederum ist eine Kopie eines DNA-Abschnitts. Die Herstellung dieser Kopie im Zellkern wird als Transkription (= "Abschrift") bezeichnet. DNA-Abschnitte, die Informationen zum Bau eines Proteins enthalten, bezeichnet man als Gene.

Die Primärstruktur bestimmt die Sekundär- und Tertiärstrukturen

Bereits in der Reihenfolge der Aminosäuren ist die spätere tatsächliche Raumstruktur eines Proteins festgelegt. Schon während der Translation faltet sich die Peptidkette zu spiraligen oder blattähnlichen Strukturen, den sogenannten alpha-Helices und beta-Faltblättern. Solche Sekundärstrukturen sind energetisch günstiger als die langgestreckte Peptidkette, weil durch die Bildung von Sekundärstrukturen hydrophobe Seitenketten besser vor dem wässrigen Medium geschützt werden können.

Die Sekundärstrukturen wiederum können sich zu komplexen Tertiärstrukturen auffalten, die durch schwache chemische Bindungen und durch Disulfidbrücken zusammengehalten werden.

Bei der Bildung der Sekundärstrukturen und Tertiärstrukturen sind oft bestimmte Enzyme beteiligt, die sogenannten Chaperone. Manche dieser Strukturen können sich aber auch von selbst bilden, weil sie energetisch günstiger sind.

Quellen:

  1. Römpp Chemie-Lexikon, 9. Auflage 1992
  2. Alberts, Bruce et al. Molekularbiologie der Zelle, 6. Auflage, Weinheim 2017.

Seitenanfang -
Weiter mit den Sekundärstrukturen...